Campus de Botucatu PLANO DE ENSINO

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1 PLANO DE ENSINO I - IDENTIFICAÇÃO CURSO: Física Médica MODALIDADE: Bacharelado DISCIPLINA: Biofísica Molecular (X) OBRIGATÓRIA ( ) OPTATIVA DEPARTAMENTO: Física e Biofísica DOCENTE RESPONSÁVEL: Prof. Dr. Marcos Roberto de Mattos Fontes DOCENTE COLABORADOR: Prof. Dr. Roberto Morato Fernandez SEMESTRE LETIVO: ( ) Primeiro (X) Segundo TOTAL DE CRÉDITOS: 04 CARGA HORÁRIA: 60 horas-aula

2 II - EMENTA (Sinopse do Conteúdo) As características estruturais das proteínas e como relacionar com sua função serão estudadas. Serão abordados desde os passos de manipulação bioquímica inicial e busca em banco de dados, passando pelos métodos de determinação estrutural (com ênfase em cristalografia), culminando com a análise de sua função. III - OBJETIVOS DA DISCIPLINA Dotar o público alvo de conhecimentos básicos de estruturas de proteínas, métodos para o estudo estrutural, bem como a correlação da estrutura com a função protéica.

3 IV - CONTEÚDO PROGRAMÁTICO 1. Princípios estruturais básicos das proteínas A construção das proteínas em blocos Motivos estruturais das proteínas: estruturas secundárias e terciárias Motivos estruturais quaternários Forças que atuam para manter a estabilidade protéica 2. Análise inicial da proteína alvo Busca no banco de dados de seqüência Busca no banco de dados de estruturas Visualização de estrutura tridimensional protéica 3. Métodos para estudos estruturais de proteínas Métodos espectroscópios - Dicroísmo Circular - Ressonância Magnética Nuclear - Ressonância Paramagn. Eletrônica (EPR) - Fluorescência - Espalhamento de Raio-X à baixo ângulo (SAXS) - Outros métodos Cristalografia - Técnicas de cristalização de proteínas - Simetrias e grupos espaciais - Difração de raios X de monocristais - Técnicas de coleta de dados de difração de raio-x - Métodos de determinação de estruturas - A densidade eletrônica - Modelagem molecular - Refinamento da estrutura Análise da estereoquímica da estrutura 4. Correlação estrutura-função O estudo do sítio ativo da proteína A presença de ligantes Proteínas com mudanças conformacionais Proteínas alostéricas Mutações sítio dirigida Outros exemplos 5. Provas

4 V - TÉCNICAS DE ENSINO (X) Aula Expositiva (X) Seminário (X) Leitura Dirigida (X) Demonstração (prática realizada pelo Professor) (X) Laboratório (prática realizada pelo aluno) ( )Trabalho de Campo ( ) Execução de Pesquisa ( ) Outra. Especificar: VI - CRITÉRIOS DE AVALIAÇÃO Os alunos serão submetidos a 2 provas parciais (P n ) não cumulativas, Relatórios de práticas (R) e Seminário (S) e uma média será obtida da seguinte forma: 3P1 + 3P2 + 3S + R MF = 10 5,0 MF = Média Final P 1 = Prova 1 P 2 = Prova 2 S = Seminário R = Relatórios de Práticas Os alunos que obtiverem MF 5,0 (cinco inteiros) serão considerados APROVADOS. Os alunos que não obtiverem essa média serão submetidos à legislação vigente. FORMAS DE ACOMPANHAMENTO DO ALUNO DURANTE O SEMESTRE: Os docentes responsáveis pela disciplina dispõem-se a esclarecer todas as dúvidas que possam surgir, orientar os estudos e discutir questões, a qualquer momento, no Depto. de Física e Biofísica, ou na sala de aula.

5 VII REGIME ESPECIAL DE RECUPERAÇÃO A Programa de Atividades e de Orientação Os alunos responderão Estudos Dirigidos que serão discutidos com os docentes. B Formas de Avaliação A Média Final será a nota do aluno: MF = P 1 + P 2 2 5,0 VIII - BIBLIOGRAFIA (Conforme normas da ABNT) BÁSICA BRANDEN, C., TOOZE, J. Introduction to Protein Structure. New York: Garland Publishin, p. DRENTH, J. Principles of Protein X-Ray Crystallography. New York: Springer-Verlag, p. McPHERSON, A.Jr. Preparation and Analysis of Protein Crystals. USA: Krieger Publishing CO, p. McREE, D.E. Practical Protein Crystallography. San Diego: Academic Press, Inc, p. SCHIMMEL, CANTOR, C.R. Biophysical Chemistry: Part II: Tecniques for the Study of Biological Structure and Function. New York: Freeman, p. VAN HOLDE, K.E., JOHNSON, W.S., HO, P.S Principles of Physical Biochemistry. New York: Prentice Hall, p. VOEDT, D., VOET, J.G. Biochemistry. USA: John Wiley & Sons., p.

6 COMPLEMENTAR FASMAN, G.D. Circular Dichroism and the Conformational Analysis of Biomolecules. New York: Plenum Press, p. Botucatu, 26 de NOVEMBRO de 2008 PROF. DR. MARCOS ROBERTO DE MATTOS FONTES Professor Responsável pela disciplina IX- APROVAÇÃO 1. Conselho do Departamento (X) Em reunião de 11/12/2008 ( ) Ad referendum em / / Conselho de Curso ( ) Em reunião de / /2008 ( ) Ad referendum em / / PROF. DR. MARCOS ANTONIO DE REZENDE Chefe de Departamento de Física e Biofísica Instituto de Biociências UNESP - Botucatu NÁDIA JOVÊNCIO COTRIM Diretora Técnica Acadêmica do IBB