UFABC Bacharelado em Ciência & Tecnologia
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- Matheus Godoi Teves
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1 UFABC Bacharelado em Ciência & Tecnologia Transformações Bioquímicas (BC0308) Prof Luciano Puzer Propriedades, funções e transformações de aminoácidos e proteínas
2 α-aminoácidos ZWITTERION Os α-aminoácidos podem ser agrupados em três grupos, conforme as características de sua cadeia lateral (grupo R): - cadeias laterais apolares (9) - cadeias laterais polares não-carregadas (6) - cadeias laterais polares carregadas (5)
3 Aminoácidos com cadeia lateral apolar Nome/Símbolo Fórmula Estrutural Massa molecular % em proteínas pk 1 -COOH pk 2 -NH3 + pk R Glicina Gly G Alanina Ala A Valina Val V Leucina Leu L Isoleucina Ile I
4 Aminoácidos com cadeia lateral apolar Nome/Símbolo Fórmula Estrutural Massa molecular % em proteínas pk 1 -COOH pk 2 -NH3 + pk R Metionina Met M Prolina Pro P Fenilalanina Phe F Triptofano Trp W
5 Aminoácidos com cadeia lateral polar não-carregada Nome/Símbolo Fórmula Estrutural Massa molecular % em proteínas pk 1 -COOH pk 2 -NH3 + pk R Serina Ser S Treonina Thr T Asparagina Ans N Glutamina Gln Q Tirosina Tyr Y Cisteína Cys C
6 Aminoácidos com cadeia lateral polar carregada Nome/Símbolo Fórmula Estrutural Massa molecular % em proteínas pk 1 -COOH pk 2 -NH3 + pk R Lisina Lys K Arginina Arg R Histidina His H Ác. Aspártico Asp D Ác. Glutamico Glu E
7 Ponte Dissulfeto
8 Titulação de aminoácidos
9 Aminoácidos não-usuais
10 Aminoácidos não-usuais
11 Peptídeos Dipeptídeo Tripeptídeo Oligopeptídeo Polipeptídeo ligação peptídica
12 Peptídeos ligação peptídica
13 Proteínas - Estrutura Primária Insulina bovina
14 Proteínas - Estruturas Secundárias, Terciárias e Quaternárias
15 Ligação Peptídica Estrutura Planar Conformação trans Ligação peptídica possui característica de ligação dupla, planar. Conformação cis
16 Polipetídeo Polipetídeo podem ser definidos como uma rígida sequênia de grupos peptídicos planares
17 Ângulos de torção dos polipetídeos - Ângulos de 180 º originam as estruturas estericamente mais favoraáveis. - Os polipeptídeos e proteínas tendem a formar estruturas secundárias bem definidas, sendo as mais amplamente caracterizadas conhecidas como α-hélices e fitas-β
18 Estrutura secundária: α-hélice - n - número de aminoácidos por volta da hélice (não precisa ser necessáriamente um número inteiro) - p - distância entre as voltas da hélice - Em teoria, uma estrutura em α-hélice pode girar tanto para a esquerda quanto para a direita.
19 Estrutura secundária: α-hélice - α-hélices são estabilizadas por pontes de hidrogênio. - As pontes de hidrogênio ocorrem entre o átomo de H do grupo N-H (posição n) e o par de elétrons do grupo C=O na posição n-4. - um polipeptídeo formado por L-α-aminoácidos possui os seguintes parâmetros angulares: ϕ = -57º, ψ = -47º, n = 3,6 resíduos e p = 5,4 A. - os resíduos da cadeia lateral estão todos orientados para fora da α- hélices, minimizando assim possíveis impedimentos estéricos com a estrutura base do polipeptídeo.
20 Estrutura secundária: α-hélice - Estrutura em α-hélice oriunda da mioglobina de baleia. As cadeias laterais, em amerelo, estão todas disposta para fora da estrutura base do polipeptídeo.
21 Estrutura secundária: fita-β - as pontes de hidrogênio que estabilizam uma fita-β ocorrem entre resíduos de aminoácidos vizinhos. - geralmente as fitas-β antiparalelas são mais estáveis que as fitas-β parelelas, em grande parte devido a distoção nas pontes de hidrogênio.
22 Estrutura secundária: alças de conexão das fitas-β - Geralmente o resíduo de aminoácido na posição 2 é uma prolina.
23 Estrutura Terciária da mioglobina
24 Estrutura Quaternária da hemoglobina
25 Forças de estabilização estrutural das proteínas - Forças eletrostáticas - Interações Iônicas - Dipolo-Dipolo - Dipolo induzido - Pontos de Hidrogênio - Pontes Dissulfeto - Forças Hidrofóbicas
26 Desnaturação de Proteínas - A variação de temperatura tem grande influência no enovelamento da proteína. - Outros fatores que afetam o enovelamento de uma proteína são o ph, presenção de moléculas detergentes, e altas concentrações de substâncias solúveis em água, como poliálcoois. Curva de desnaturação da Ribonuclease A bovina
27 Desnaturação de Proteínas - Os sais também podem exercer influência na temperatura de desnaturação de proteínas, mas o efeito é mais variado. - Alguns sais tem a capacidade de estabilizar a estrutura da proteína, enquanto outros sair exercem efeito contrário. - Série de Hofmeister: Ânions SO 4 2- > H 2 PO 4- > CH 3 COO - > Cl - Br - > I - > ClO 4- > SCN - Cátions NH 4 +, Cs +, K +, Na +, Li + > Mg 2+ Ca 2+ > Ba 2+
Aminoácidos não-essenciais: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
AMINOÁCIDOS Os aminoácidos são as unidades fundamentais das PROTEÍNAS. Existem cerca de 300 aminoácidos na natureza, mas nas proteínas podemos encontrar 20 aminoácidos principais Estruturalmente são formados
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