A DA é uma doença neurodegenerativa que se caracteriza, do ponto de vista macroscópico, por atrofia predominantemente cortical, mais acentuada no
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- Elza Duarte Barateiro
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1 Rafael Watanabe
2 A DA é uma doença neurodegenerativa que se caracteriza, do ponto de vista macroscópico, por atrofia predominantemente cortical, mais acentuada no lobo temporal, principalmente na formação hipocampal. As áreas corticais límbicas, paralímbicas e do córtex de associação são mais comprometidas desde o início. Do ponto de vista microscópico, há redução do número de neurônios e de sinapses, e duas alterações que marcam a doença: as placas senis e os emaranhados neurofibrilares (ENF).
3 Cada processo neurodegenerativo causa perda seletiva de populações neuronais específicas. As principais hipóteses que buscam explicar a morte neuronal nas doenças neurodegenerativas são: Estresse oxidativo Morte celular programada Agregação de proteínas Distúrbio na degradação de proteínas Distúrbio mitocondrial
4 A atualmente considerada mais provável é a que admite que a DA seja um processo decorrente da agregação anormal de proteínas. Na DA, a presença de proteínas anômalas particularmente o peptídeo beta-amiloide pode ser um desencadeante de estresse oxidativo (com formação de espécies reativas de oxigênio e nitrogênio) que, por sua vez, é fator importante para ocorrência de injúria mitocondrial. A falência mitocondrial que se segue que também parece ocorrer por ação tóxica direta do peptídeo betaamiloide levaria a perda sináptica e morte celular. Quanto à hipótese de morte neuronal programada, ou apoptose, sabe-se que ela pode ocorrer, porém seu papel etiológico na DA não está esclarecido. Existem evidências cada vez mais fortes de que distúrbios no sistema de degradação de proteínas, denominado ubiquitinaproteassoma, formam a base de algumas doenças neurodegenerativas, como a doença de Parkinson, Esta hipótese, embora plausível, como, aliás, todas as demais, não é considerada muito importante na fisiopatologia da DA.
5 O metabolismo mensurado por meio do consumo de glicose está cronicamente reduzido em algumas regiões corticais, principalmente nas áreas de associação situadas posteriormente nos lobos temporais e parietais, antes mesmo que existam alterações neuropatológicas da DA detectáveis nessas regiões. As alterações do metabolismo causam distúrbios dos mecanismos de reparação constante (plasticidade) que são mais necessários com o avanço da idade e podem contribuir para a neuropatologia da DA. Evidências sugerem que na DA ocorre ativação de micróglia e astrócitos, que liberam citocinas infl amatórias e reagentes de fase aguda, e, juntamente com o peptídeo betaamiloide, levam à lesão neuronal e à quebra da barreira hemato-encefálica. Alguns autores, no entanto, questionam se a presença de atividade inflamatória em modelos experimentais de DA são causa da doença, agente promotor ou ainda um mecanismo protetor.
6 Na DA são duas as principais proteínas que formam agregados: a proteína ou peptídeo beta-amiloide, que se situa nas placas senis, e a proteína tau que se localiza principalmente nos emaranhados neurofibrilares
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8 O principal constituinte da placa senil é um peptídeo de 42 aminoácidos (39 a 43, na verdade, mas o de 42 aminoácidos encontra-se em maior quantidade) depositado na forma de polímeros que formam fibrilas mais ou menos organizadas e que adquirem as características físico-químicas de amiloide. A principal hipótese atual admite que o depósito de peptídeo beta-amiloide é responsável pelo desencadear do processo patológico da DA - a teoria da cascata do amiloide.
9 Este peptídeo é um fragmento de uma proteína maior, denominada proteína precursora do amiloide (APP, do inglês amyloid precursor protein) que é codifi cada por um gene localizado no cromossoma 21. A APP é uma proteína de 695 a 770 aminoácidos que contém uma pequena porção carboxi-terminal intracitoplasmática, uma pequena porção intra ou transmembrana, ao passo que a porção amino-terminal situa-se no espaço extracelular. O fragmento amiloidogênico beta-amiloide é constituído por um peptídeo de 39 a 43 aminoácidos que se situa, em parte, no segmento intramembrana e, em parte, no segmento extracelular da APP. A APP sofre clivagem, mediada por enzimas, resultando diferentes polipeptídeos. A clivagem mais comum segue a via denominada nãoamiloidogênica, com a alfa-secretase, e ocorre na transição dos segmentos intramembrana e extracelular, cindindo, portanto, o fragmento betaamiloide e liberando todo o componente extracelular denominado APPs (ou APP secretado). Na clivagem do APP por esta via, como o peptídeo é cindido ao meio, não há possibilidade de que esse peptídeo se deposite e, a doença não ocorreria.
10 Alternativamente, na via denominada amiloidogênica, a APP é cindida externamente ao fragmento betaamiloide (pela enzima beta-secretase, também denominada BACE1 ß-site APP-cleaving enzyme) e no segmento intramembrana (pela gama-secretase), liberando o peptídeo betaamiloide. Todas as mutações do gene da APP associadas à DA familial resultam em substituições de aminoácidos situados dentro ou adjacentes ao fragmento beta-amiloide (Bertram & Tanzi 2003), que acarretam predomínio da via amiloidogênica, com superprodução do peptídeo betaamiloide, particularmente do peptídeo com 42 aminoácidos, que forma fibrilas mais facilmente e é mais amiloidogênico. Outras mutações conhecidas, como as das pré-senilinas, também amplificam a via amiloidogênica. O peptídeo beta-amiloide exibe efeitos tóxicos em cultura de células promovendo potencialização de aminoácidos excitatórios, aumento do cálcio intracelular, geração de radicais livres e ativação da microglia e de fatores do complemento, além de ter efeito tóxico sobre sinapses A teoria da cascata do amiloide encontra respaldo principalmente nos dados de estudos genéticos.
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13 Os ENFs são depósitos intracelulares neuronais que contêm como principal componente uma proteína normalmente presente nos neurônios, mas que na DA encontra-se anormalmente hiperfosforilada (por ação de quinases como GSK-3β [glycogen synthase kinase 3] e cdk5/p25 [cyclin dependent kinase e sua subunidade p25]). A proteína tau é importante para manter a integridade do sistema dos microtúbulos que fazem o transporte de fatores tróficos, neurotransmissores e proteínas entre o corpo celular e dendritos e axônios e vice-versa. Quando hiperfosforilada não se liga às proteínas dos microtúbulos, agrega-se na forma de filamentos helicoidais pareados e acumula-se no pericário. Com a perda de estabilidade dos microtúbulos, o transporte por este sistema é comprometido e o neurônio perde progressivamente suas conexões e caminha para a morte celular
14 o principal componente da PS é a proteína beta-amiloide, mais corretamente denominado peptídeo beta-amiloide e que é depositado na forma de fibrilas constituídas por polímeros deste peptídeo. Antes de serem depositados como fibrilas poliméricas, os peptídeos betaamiloide formam oligômeros solúveis com baixo número de monômeros. Estes oligômeros podem ser a chave para a compreensão de alguns fenômenos clínicos e patológicos até então inexplicáveis. Sendo solúveis, podem ter efeitos em diversas regiões, extra e possivelmente intracelularmente (Terry, 2001). A concentração de oligômeros no cérebro de pacientes com DA atinge níveis 70 vezes maiores do que os observados em controles (Gong e cols., 2003) e a correlação com o comprometimento cognitivo é mais forte com as concentrações de oligômeros solúveis do que com a densidade de PSs
15 Há evidências de que o peptídeo beta-amiloide age sobre receptores sinápticos (como receptores glutamatérgico NMDA, canais de cálcio e receptores nicotínicos) enfraquecendo a atividade sináptica e promovendo um desbalanço entre LTP e LTD (long term depression depressão de longo prazo). Além disso, o peptídeo betaamiloide parece ser responsável por redução na atividade de fatores neurotróficos na sinapse. As evidências de que os oligômeros interfiram na função sináptica (e, talvez, em outras funções intracelulares), antes mesmo que ocorra lesão anatômica, permitem aventar proposições importantes, como que a detecção precoce da presença de oligômeros no cérebro (ou no líquido cefalorraquidiano ou no sangue) poderá ser método diagnóstico precoce da DA.
16 Considera-se que a cascata inicia-se com perturbações nos níveis basais de proteína A-beta no cérebro, seja por aumento na produção de A-beta, por aumento na razão A-beta42/A-beta40 ou ainda redução da degradação ou depuração de A-beta. Com o aumento dos níveis relativos de A-beta42, há um aumento da oligomerização do peptídeo, com disfunção sináptica progressiva e permanente com perda de espinhas sinápticas e distrofia neurítica. Paralelamente, inicia-se a deposição de amiloide em placas, inicialmente difusas, e posteriormente, com acúmulo progressivo de formas fibrilares de A-beta e respostas inflamatórias locais (com microgliose e astrocitose). Com a evolução da patologia, estresse oxidativo, alteração na homeostase de determinados íons (como o cálcio) e outras alterações bioquímicas ocorrem. Hiperfosforilação da proteína tau, com formação de emaranhados neurofibrilares ocorrem posteriormente na cascata, que culmina com falência energética (associada a disfunção mitocondrial), falência sináptica e neuronal difusa, morte neuronal e demência progressiva.
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